Avaliação da proteína mCipA como potencializadora da atividade de celulases fúngicas na desconstrução de substratos lignocelulósicos
A. thermocellus, biomassa lignocelulósica, CBM3, hidrólise enzimática, Trichoderma reesei.
A biomassa lignocelulósica, abundante na natureza, representa uma matéria-prima promissora e renovável para a produção de biocombustíveis e bioprodutos. No entanto, sua complexa estrutura, composta por celulose, hemicelulose e lignina interligadas, impõe desafios à sua desconstrução eficiente. As enzimas lignocelulolíticas são capazes de hidrolisar a celulose e a hemicelulose, mas sua ação é frequentemente limitada pela recalcitrância do material. Neste contexto, proteínas auxiliares, como as do celulossoma da bactéria Acetivibrio thermocellus, podem aumentar a eficiência da hidrólise. O presente trabalho teve como objetivo avaliar o potencial da proteína celulossomal da A. thermocellus, mCipA, e de seus domínios CBM3 e Cohesin I em aumentar a eficiência da hidrólise de substratos lignocelulósicos por secretomas fúngicos. A mCipA e os domínios CBM3 e Cohesin I foram clonados e expressos heterologamente em E. coli. A suplementação dos secretomas de Trichoderma reesei RUT-C30 e Trichoderma harzianum TR274 com a mCipA e o CBM3 resultou em incrementos significativos na hidrólise de braquiária e Avicel, demonstrando uma ação sinérgica com as enzimas fúngicas. O CBM3 isolado apresentou um efeito ainda mais pronunciado, sugerindo que esse domínio desempenha um papel crucial na ligação ao substrato e na facilitação do acesso das enzimas celulolíticas. A utilização de braquiária como fonte de carbono para a produção de celulases por T. reesei RUT-C30 mostrou-se promissora, destacando o potencial de resíduos agroindustriais para a produção de enzimas lignocelulolíticas. Os resultados obtidos contribuem para o desenvolvimento de coquetéis enzimáticos mais eficientes para a desconstrução de biomassa lignocelulósica.