Banca de DEFESA: Israel Flor Silva de Araújo

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : Israel Flor Silva de Araújo
DATA : 06/07/2023
HORA: 09:00
LOCAL: Auditório 2 do IB
TÍTULO:

" Estrutura primária e atividade sobre canais KV e CaV do peptídeo TfTx, isolado da peçonha do escorpião Tityus fasciolatus ".

PALAVRAS-CHAVES:

Tityus fasciolatus; Escorpião; Peptídeo; Neurotoxina; Canal Iônico.

PÁGINAS: 70
RESUMO:

Os escorpiões são aracnídeos bem adaptados e existem há cerca de 400 milhões de anos. A família Buthidae é notável pela importância clínica de suas espécies, que possuem venenos neurotóxicos. No Brasil, existem mais de 82 espécies, com destaque para o gênero Tityus. A peçonha desses escorpiões contém vários compostos, como peptídeos, enzimas e sais inorgânicos, com atividades diversas em estudo. Na região central de Brasília, próximo a universidade de Brasília, foram coletados aproximadamente 30 espécimes, entre machos e fêmeas de Tityus fasciolatus. Os animais foram acondicionados vivos no Biotério do Instituto de Biologia da Universidade de Brasília e através do processo de eletroestimulação foram extraídos 46 miligramas de peçonha bruta. O material foi submetido a purificação por HPLC (High-Performance Liquid Chromatography) em duas etapas para a obtenção de 86,2 µg do peptídeo TfTx puro. A neurotoxina TfTx possui massa molecular de 3.583,64 Da [M+H]+ e sua sequência revelou 31 resíduos de aminoácidos estabilizados por quatro pontes dissulfeto. Nas comparações feitas em bancos de dados, observou-se que esse peptídeo possui alto grau de identidade com peptídeos atuantes em canais de potássio, Bmkk4 isolada da peçonha de Mesobuthus martensii e pMeKTx7 isolada da peçonha de Mesobuthus eupeus, além disso, também foi observado um alto grau de identidade com dois outros peptídeos: CllNtx isolado da peçonha de Centruroides limpidus e ‘Peptídeo A’ isolado de Centruroides hirsutipalpus. Este segundo grupo de peptídeos não possui atividade fisiológica descrita e estudos realizados com essas moléculas sugerem que eles compõem uma família ainda não descrita de neurotoxinas com possível atividade em canais de potássio. Este trabalho teve como objetivo principal a elucidação da estrutura primária e a avaliação da atividade da toxina em canais iônicos seletivos para potássio (KV1.4, KV3.1 e hERG1) e canais seletivos para cálcio (CaV1.2, CaV1.3, CaV2.1, CaV2.2 e CaV2.3). Porém, não foi observada modificação de corrente ou voltagem significativa para determinar a atividade do peptídeo nestes canais.

MEMBROS DA BANCA:
Interno - ***.125.178-** - AISEL VALLE GARAY - UnB
Presidente - 405268 - ELISABETH NOGUEIRA FERRONI
Externo ao Programa - 1744566 - MAURICIO HOMEM DE MELLO - nullExterna à Instituição - THALITA SOARES CAMARGOS - CMB